肯德鲁获英国皇家骑士团统领奖
英国分子生物学家。1917年3月24日生于牛津。受教于牛津德拉贡学校、布里斯托尔克利夫顿学院、剑桥三一学院，1939年获文学学士，1939年获文学硕士，1949年获哲学博士。1940~1945年在航空工业部工作。1947~1975年任剑桥彼得豪斯研究员。1947~1975年任剑桥分子生物学实验室医学研究会系主任。1954~1968年任伦敦皇家学院戴维·法拉第实验室高级讲师。1975~1982年任欧洲分子生物学实验室总主任。自1982年以后任牛津圣约翰学院院长。1965年主持牛津大学赫尔伯特·斯宾塞讲座。1967年主持放射学者学会克洛克萨克讲座。1969年主持国际皮革化学家协会普罗克特讲座。1971年主持伦敦盖伊医院费森纪念讲座。1979年主持戈尔韦大学玛格·德·布伦讲座。1980年主持加尔各答大学萨哈纪念讲座。自1959年以后任《分子生物学》杂志主编。1965~1972年任科学政策委员会委员（1970~1972年任主席）。1969~1972年任国际理论与应用生物物理学联合会主席。1970~1974年任欧洲分子生物学会议秘书长。1974~1979年任大英博物馆董事。1975~1978年任国际科学基金会董事。荣获：1962年，（与马克斯·佩鲁兹共获）诺贝尔化学奖；1965年，伦敦皇家学会皇家奖章，1980年，保加利亚玛达拉骑士团一级勋章。名誉博士：1962年，剑桥大学，1968年，瑞丁大学，1968年，凯勒大学。曾任皇家学会研究员，海德堡科学院名誉院士，美国文理学院名誉院士，利奥波尔迪纳学院名誉院士。1966年为生物研究所研究员，1970年为魏兹曼研究所研究员，1975年剑桥彼得豪斯研究员。1963年获C、B、E（英国皇家骑士团统领）奖。1974年被封为骑士。
著作
Ⅰ分子生物学
《生命之线》（TheThreadOfLife），伦敦，英国广播公司出版社1963年版，马萨诸塞，哈佛大学出版社1966年版。
Ⅱ其他
《血红蛋白》（Haemoglobin），（编著），伦敦，巴特沃思出版社和纽约，交叉科学出版社1949年版。
约翰·肯德鲁的研究强烈地受马克斯·佩鲁兹的研究。影响，后者于1946年参加了卡文迪许实验室的工作，他们俩人都从事对蛋白质的分子结构的分析。这些巨大而复杂的大分子的性质取决于两个突出的特征；即氨基酸结合组成分子的形式与产生形成的氨基酸的多肽链的三元的几何形式。这些因素中首要的是所谓蛋白质的基本结构，它惯用传统的化学方法分析。特定的酶有助于在若干特殊的点上切裂开多肽链。这些酶在谨慎地控制着非常复杂的一连串的反应中重复使用而最终决定在链中的氨基酸的次序。该过程是如此艰难以致至今只有一小部分相对简单的蛋白质能够分析得出来。
一个蛋白质的基本结构本身并不足以描述其行为。如果蛋白质要适当地发挥功能的话，更高等级的结构，包括多肽链的环绕、折叠或扭转也是必要的，变性的类似过程说明了这个情况。在变性过程中，尽管基本结构仍毫无变化地保留着，这些更高层次的组织也许被毁灭。变性使蛋白质不能实现其正常的功能，这点显然是更高层次（第二，三、四）结构本质作用的证据。
佩鲁兹和肯德鲁在40年代后期着手的是确定蛋白质分子的几何形状的工作。这任务的确是令人印象深刻的任务。它所需要的是显示出在任何特定的蛋白质中多肽链呈现出什么形状的分子“照片”。然而，没有任何非常有效的方式能“拍摄”下象蛋，白质那样巨大而复杂的分子。早在30多年前，布拉格就已提出X射线可以用于生产简单分子的衍射模型（影像照片）。布拉格的技术对确定晶体结构和其他简单结构是有用的。但是，当用于更大有机分子时，所产生的模型是如此复杂，在物理上如此不清晰以致人们不能解释它们。
1953年，佩鲁兹表明一个重金属原子诸如金的置换物在蛋白质的分子中会大大地改进了从那个蛋白质里获取的X射线的衍射模型（影像照片）。该分子的某些部分更为清晰地显现了出来，而其他部分则转变成为背景。该方法以同形态的置换物而闻名。
肯德鲁立刻把这项技术应用于抹香鲸提取的血红蛋白的研究上。他经过成千上万次探索才获取了一幅清晰的分子照片。到1958年为止，肯德鲁已认识到血红蛋白分子组成的多肽链以一种名为阿尔法螺旋线的螺旋形状绕自身扭转。而在1951年时，波林、考利和布兰森已预言到这种结构。
安德鲁·赫胥黎获诺贝尔生理学和医学奖
（1917~）英国生理学家
生于伦敦。1938年毕业于剑桥大学，获文学士学位，1941年获文学硕土学位。1964年获设菲尔德大学理学博士学位和德国沙尔大学医学博土学位。1940